Урок 16 квітня

Тема уроку: Білки як біологічні полімери. Денатурація білків. Біологічна роль амінокислот і білків.

Опрацюйте План уроку:
1.Коротка історія вивчення білків.
2.Хімічний склад і класифікація білків.
3.Структура білкових молекул.
4.Залежність фізичних властивостей білків від будови.
5.Хімічні властивості білків: гідроліз, денатурація, кольорові реакції.
6.Біологічне значення білків.


Будова і склад білків.
Молекули білків утворюються у клітині організму з ?-амінокислот (20 амінокислот. Їх ще називають золотими). Вісім із амінокислот (триптофан, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треоніт, валін) належать до незамінних – їх людина одержує з їжею, тому що організмом вони не синтезуються.
Білки- це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані із залишків ?-амінокислот, з’єднаних у певній послідовності пептидним зв’язком.
Білки можна розглядати як поліпептиди (дипептиди, трипептиди, …), тому що їх молекулярна маса більша за 10000.
За хімічним складом білки поділяють на:
–          Прості (протеїни) – гідролізуються до амінокислот
–          Складні (протеїди) – при гідролізі утворюють крім амінокислот речовини небілкової природи (вуглеводи,фосфатну кислоту, нуклеїнові кислоти)

Білки мають історичні назви. Наприклад, білок складу (С738Н1166О208S2Fe)4 – гемоглобін.

Структура білка (Схема «Структура білків»)
–          Первинна;
–          Вторинна;
–          Третинна;
–          Четвертинна.
Первинна  – хімічна структура білка, тобто послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу даного білка.
Вторинна – форма поліпептидного ланцюга в просторі. Вона може бути ниткоподібною,  спіралеподібною та ін. форми.
Третинна – реальна тривимірна конфігурація, утворена складанням вторинних структур (одна глобула).
Третинну структуру можна уявити собі як спіраль, яка згорнута , у свою чергу спіраллю!!!
Четвертинна – поєднання в просторі кількох макромолекул (кілька глобул).
Глобулярні білки – білки, які мають форму клубка.

  1. Хімічні властивості білків
1)      Гідроліз білків
При нагріванні з розчинами кислот чи лугів або під впливом ферментів
Білок + пН2О ? суміш ?-амінокислот
2)      Денатурація – руйнування вторинної і третинної структури білка під дією нагрівання, радіації, сильних кислот, лугів, сильного струшування.
Пригадайте приготування яєчні, смаження риби, м яса. Це приклади денатурації.
3)      Кольорові реакції на білок:
v  Біуретова реакція
Готуємо осад Купрум (ІІ) гідроксид: до розчину Калій гідроксиду додаємо кілька крапель розчину купрум (ІІ) сульфату
КОН + СuSO4 ? Cu(OH)2? + K2SO4
синій осад
До розчину білка додаємо кілька крапель купрум (ІІ) гідроксиду і спостерігаємо характерне фіолетове забарвлення.
v  Ксантопротеїнова реакція
Внаслідок дії на білок концентрованої нітратної кислоти виникає жовте забарвлення, яке при додаванні лугу змінюється на оранжеве. Ця реація доводить що білок містить у своєму складі бензольне кільце.
  1. Біологічна роль амінокислот та білків
    1. Амінокислоти – це будівельний матеріал для білків.
    2. Знання властивостей білків допомагає зберегти життя людям: у разі отруєння солями важких металів вживають молоко, білки якого зв’язують ці сполуки.
    3. Білки їжі не засвоюються організмом, спочатку вони розщеплюються до амінокислот, а потім амінокислоти всмоктуються в кров, а вже з нею переносяться до клітин, де організм синтезує білки.
    4. Організм людини не здатний синтезувати амінокислоти тому для поповнення їх запасу потрібно вживати білкову їжу.
Можемо зробити висновок, що життя напевно не було б можливим без білків.
ІV. Закріплення вивченого матеріалу

Виконання вправ із друкованого зошита

Білки
Білки (білкові речовини) — макромолекулярні природні сполуки (біополімери), структурну основу яких становлять поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків -амінокарбонових кислот. Білки неодмінно містять елементи C, H, N та O, майже завжди S, часто P, рідше Fe, Cu, Zn тощо.
За складом білки поділяють на:
— протеїни — прості білки, що складаються із залишків амінокислот;
— протеїди — складні білки, що складаються із залишків амінокислот та різних небілкових речовин.
Будова білків
У складі білків зустрічаються залишки 20 амінокислот. Властивості білків залежать не тільки від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, але і від того, в якій послідовності вони з’єднуються одна з одною. Таку послідовність називають первинною структурою білка:

Поліпептидний ланцюг зазвичай згорнутий у спіраль, що має певну просторову структуру —a- спіраль. Спіраль у свою чергу може приймати певну просторову будову, що є власною для кожного білка: спіраль згортається в клубок (глобулу). Таку будову називають третинною структурою білка:

Для деяких білків є характерним об’єднання декількох клубків (субодиниць) в одну частинку, що обумовлює четвертинну структуру білків:
До складу таких об’єднань можуть входити йони металів або інші речовини небілкової природи. Так, молекула білка гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, з’єднаних з йоном Феруму, що дозволяє такій молекулі переносити кисень і вуглекислий газ у тваринному організмі.
Хімічні властивості білків
Унаслідок дії деяких факторів відбувається руйнування тривимірної конформації білка — денатурація, пов’язане зі зміною вторинної, третинної та четвертинної структур; ця зміна може мати тимчасовий або постійний характер, але й у тому, і в іншому випадку амінокислотна послідовність білка (первинна структура) залишається незмінною.
Денатурація білків відбувається під впливом нагрівання або впливом яких-небудь випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Сильні кислоти, сильні луги й концентровані розчини солей також спричинюють розрив зв’язків (при тривалому впливі й пептидних).
2. Ренатурація.
Іноді денатурований білок за сприятливих умов знову спонтанно набуває своєї нативної (природної) структури. Цей процес називають ренатурацією.
Найважливішою хімічною властивістю білків є їхня здатність до гідролізу, який може протікати при нагріванні із сильними кислотами або з лугами (кислотно-основний гідроліз) і під дією
ферментів (ферментативний гідроліз). Гідроліз призводить до розпаду поліпептидних зв’язків з утворенням вільних амінокислот.
4. Якісні кольорові реакції білків.
а) біуретова реакція на пептидні зв’язки — дія розведеного розчину купрум (ІІ) сульфату на лужний розчин білка, яка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлено комплексоутворенням між йонами Купруму та поліпептидами;
б) ксантопротеїнова реакція на ароматичні й гетероядерні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення; забарвлення пояснюється нітруванням циклів й утворенням нітросполук залишками амінокислот;
в) реакція Міллона — дія на білок реактиву Міллона — розчину Hg(NO3)2 та Hg2(NO3)2   у розведеній HNO3, що містить домішку HNO2,— з появою червоно-коричневого забарвлення, яке обумовлене утворенням пептидних солей Меркурію.
Деякі білки виконують транспортні функції — переносять молекули або йони в місця синтезу або накопичення речовин. Наприклад, в крові міститься білок гемоглобін, що переносить кисень до тканин і вуглекислий газ від них, а білок міо глобін накопичує кисень у м’язах.
Білки — це будівельний матеріал клітин. З них побудовані опорні, м’язові, покривні тканини.
Білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від сусідніх клітин або з навколишнього середовища. Наприклад, дія світла на сітківку ока сприймає білок родопсин.

Білки життєво необхідні будь-якому організму і тому є найважливішою складовою частиною продуктів харчування. У процесі травлення вони гідролізуються до амінокислот, які служать вихідною сировиною для синтезу інших білків, необхідних даному організму. Існують такі амінокислоти, які організм не в змозі синтезувати сам і одержує тільки з їжею,— їх називають незамінними.


Немає коментарів:

Дописати коментар